Jabones y Detergentes

JABONES Y DETERGENTES

OBJETIVOS

1. Obtener un jabón y un detergente.

2. Realizar el estudio comparativo de algunas de sus propiedades.

MATERIALES

Vaso de bohemia grande

4 probetas de 10ml

Cápsula con trípode

Gradilla con tubos de ensayo

Pinzas para cápsula y tubo

6 vasos de bohemia chicos

Varilla de vidrio

Espátula

Cuenta gotas

Piceta

Mechero y fósforos

Paño de limpieza

SUSTANCIAS

Aceite de coco

Etanol

Solución acuosa de NaOH 1,0M

Solución acuosa de NaOH 8,0M

Solución acuosa de CaCl₂ (1%)

Urea

Ácido alquil bencil sulfónico

Rojo de metilo

Aceite

Agua

Azufre (polvo)

PROCEDIMIENTO

      1)  Obtención del jabón :

a)  Fundir 10ml de aceite de coco en un vaso de bohemia pequeño.

b)  Agregar al vaso 6ml de etanol y 10 ml NaOH 8,0M

c)  Introducir el vaso pequeño en otro vaso más grande, que contenga agua

d)  Calentar el conjunto durante media hora, agitando permanentemente el contenido del vaso pequeño.  Si la mezcla adquiere mucha dureza, agregar algo de agua. Opcional: Agregar fenolftaleína o biuret para darle color al jabón.

e)  Moldear y dejar enfriar.

   

 


Esta reacción se denomina saponificación y consiste en la hidrólisis alcalina (básica) de triglicéridos (u otros lípidos saponificables).

      2)  Obtención del detergente:

a) En un vaso de bohemia seco, colocar 20 gotas de ácido alquil bencil sulfónico.  Lo usará más adelante.

b) Medir 10ml de solución de NaOH de 1,0M y verter en otro vaso de bohemia. Agregarle a esta solución aproximadamente un gramo de urea y agitar hasta disolución total. (La urea se utiliza para obtener una mayor solubilidad y para evitar la aparición de suspensiones que afecten el aspecto diáfano que debe presentar el producto)

c) Agregar al primer vaso de bohemia, utilizado por goteo y agitando, 10 gotas de la última solución preparada.

d) Adicionar una gota de rojo de metilo. Agitar y observar. (Este reactivo se utiliza para identificar el pH de la sustancia, en este caso deberia ser ácida debido al alquil bencil sulfónico.)

e) Continuar agregando por goteo y con agitación la solución básica hasta observar cambio y así obtener el detergente deseado. (Este paso se realiza para neutralizar la sustancia)

      3)  Estudio comparativo de propiedades:

a) Colocar un trozo (media cucharita) del jabón obtenido, en un vaso de bohemia, agregar agua hasta un volumen.

b) Calentar y agitar hasta disolución total.

c) En otro vaso de bohemia, colocar agua hasta un volumen de aproximadamente 15ml y agregar la mitad del detergente obtenido. Homogeneizar mediante una varilla.

d) Colocar en dos tubos de ensayo solución jabonosa y en otros dos tubos solución detergente (aproximadamente 4ml de cada solución).

e) Acción emulsionante:

        i. Agregar a un tubo con solución jabonosa y a otra con solución de detergente 3 gotas de aceite. Agitar y observar.

        ii. Colocar en un tubo de ensayo aproximadamente 4ml de agua y adicionar 3 gotas de aceite. Agitar y observar.





En el caso i, las gotas de aceite se mezclan con el jabón y el detergente. Esto sucede gracias a la formación de ciertos agregados supramoleculares denominados micelas, loscuales se originan debido a la naturaleza anifipática de las 
moléculas del jabón y del detergente.

El término anfipática se refiere a la existencia de un extremo en este caso la cabeza) que es afín al agua (hidrofílico) y otro (una larga cadena) que huye del agua (hidrofóbico) en la molécula. Como consecuencia, las cadenas hidrofílicas se proyectan al agua, mientras que las largas cadenas hidrofóbicas se unen a las partículas del aceite y 
permanecen en el interior (escapando del agua). De esta forma, se forman grupos circulares con el material graso absorbido dentro y atrapado. Se origina entonces lo que se denomina una emulsión de aceite.

En el caso ii, en cambio, el agua NO se mezcla con el aceite. Esto se debe a que la fuerza de atracción entre las moléculas del mismo líquido es mayor a la fuerza con la que se atraen las moléculas de los líquidos distintos. Es decir, que las fuerzas de atracción entre las moléculas del agua son más grandes que las fuerzas de atracción que la misma siente por el aceite y viceversa.

A su vez, la molécula de agua (H2O) se comporta como un imán. Tiene un polo positivo y otro negativo. El aceite, por su parte, se comporta de una forma completamente opuesta. Es un compuesto neutro. No tiene polaridad. Por eso, no siente ni atracción ni repulsión por las moléculas de agua.

En este caso también se observa que el agua se posiciona por debajo del aceite. Este fenómeno ocurre debido a que la densidad del agua es mayor que la del aceite.

f) Efecto sobre la tensión superficial

  i. Colocar en un vaso de bohemia 50ml de agua.

  ii. Colocar en otro vaso de bohemia 50ml de agua jabonosa.

  iii. En otro vaso de bohemia diluir con agua la solución de detergente hasta un volumen de 50ml.

  iv. Espolvorear una pequeña cantidad de azufre en polvo sobre la superficie líquida de cada uno de los tres vasos de bohemia que contienen: agua, solución jabonosa y solución de detergente  v. Registrar observaciones.

 

           Vaso de bohemia con agua                                         Vaso de bohemia con detergente   

                                   

                                                    Vaso de bohemia con jabón

Como se puede observar, la alta tensión superficial del agua evita que el azufre se"hunda" en la sustancia. Esto ocurre debido a las altas fuerzas de atracción entre las partículas, las cuales se unen por puentes de hidrógeno. Sin embargo, en jabones y detergentes la tensión superficial disminuye cuando los aniones de las moléculas de jabón interfieren en dichos puentes, causando que el azufre se traslade al fondo del vaso.

Efecto tenso activo del detergente

g) Efecto del catión calcio

   i. Retirar 2 tubos de ensayo de la gradilla; uno con solución jabonosa y otro con solución de detergente. Agitar para aumentar el volumen de espuma.

   ii. Agregar una gota de solución acuosa de catión calcio a cada una.

   iii. Anote las observaciones.

En la parte g se estudian las diferencias entre el jabón y el detergente cuando se mezclan con "agua dura" (contiene catiónes metálicos 2+, en esta práctica son de Ca).

En el caso del jabón, los catiónes de Ca precipitan con los aniones de los ácidos grasos, sintetizando jabón calcio el cual es insoluble en agua, de color blanco, sólido y no forma espuma. Como consecuencia, no es recomendable lavar ropa con el mismo ya que la puede ensuciar y además puede tapar cañerías. 

Por este mismo motivo fue que se inventó el detergente, el cual se sintetiza sin ácidos grasos y por lo tanto, es igual de eficaz en aguas duras como normales. 

Proteínas II

Proteínas II

Fundamentos del procedimiento

Diálisis:

En bioquímica, la diálisis es el proceso de separación de moléculas en una solución por la diferencia en sus índices de difusión o presión osmótica mediante una membrana porosa semipermeable.

Para esto, se hace uso de un aparato denominado dializador, el cual consiste en un tambor cilíndrico con una hoja de pergamino tirante en el fondo (un papel celofán en este caso). Dentro de dicho dializador se coloca la solución a separar y, a su vez, el dializador es colocado en un recipiente con agua.

A continuación, las moléculas lo suficientemente pequeñas como para pasar a través de los poros tienden a moverse hacia adentro o hacia afuera del bolso de diálisis en la dirección de la concentración mas baja. Moléculas más grandes que tienen dimensiones significativamente mayores que el diámetro del poro son retenidas dentro del dializador.

Por tanto, finalmente se separarán las moléculas de mayor tamaño de las de menor tamaño.

Ejemplo de diálisis

Ovoalbúmina:

La ovoalbúmina es la principal proteína de la clara del huevo (60-65% de las proteínas totales). Pertenece a la superfamilia proteínica de las serpinas, aunque a diferencia de la mayoría de éstas la ovoalbúmina no es capaz de inhibir cualquier peptidasa. La función biológica de la ovoalbúmina es desconocida, aunque se presume que sea una reserva de proteínas para la cria del ave. Otros autores señalan la capacidad que posee la ovoalbúmina de anular las enzimas digestivas y por esta razón señalan que es un mecanismo protector contra las bacterias exteriores agresoras al huevo.

Ovoalbúmina

Ejecución de la actividad e interpretación de los resultados

Para llevar a cabo esta actividad, se formó una solución con NaCl y ovoalbúmina y se colocó a dializar. A continuación, se tomaron muestras dentro y fuera del dializador y se buscó comprobar que, mientras las moléculas de NaCl pasaron la membrana semipermeable, las proteínas no lo hicieron.

Primero que nada, se tomó un huevo y se separó la clara (la cual contiene ovoalbúmina).

Dicha clara se colocó en agua y luego de esto se le agregó NaCl.

Después, se tomaron dos muestras de esta solución en dos tubos de ensayo. Una de ellas, fue sometida a una prueba de biuret para comprobar la existencia de proteínas en la misma. A la otra, en cambio, se le agregó AgNO3 para verificar la presencia de sal (anión cloruro específicamente). Dado que ambas pruebas dieron positivas, se puedo continuar.

Entonces la solución de agua, ovoalbúmina y NaCl se colocó a dializar en un recipiente con un papel de celofán (membrana porosa, semipermeable). Luego de esperar varios minutos, se tomaron dos muestras fuera y dos muestras dentro del dializador.

Dializador con muestra en vaso de bohemia en agua

Dentro del dializador:

Una de las muestras extraídas de dentro del dializador fue sometida a una prueba con biuret, la cual dio postiva. Por tanto, podemos asumir que dentro de este bolso de diálisis hay proteínas (ovoalbúmina).

A la otra muestra se le agregó AgNO3, obteniéndose así un precipitado blanco. Es por esto que podemos afirmar la presencia de anión cloruro en esta solución, es decir, de NaCl. De todas formas, el precipitado formado no es tan blanco como antes, lo que nos da entender que esta sal se encuentra en una proporción menor a la inicial.

Fuera del dializador:

Una de las muestras extraídas de dentro del dializador fue sometida a una prueba con biuret, la cual dio negativa. Por tanto, podemos asumir que dentro de este bolso de diálisis no hay proteínas (ovoalbúmina).

A la otra muestra se le agregó AgNO3, obteniéndose así un precipitado blanco. Es por esto que podemos afirmar la presencia de anión cloruro en esta solución, es decir, de NaCl. 

Conclusión:

Como era de esperar, al finalizar esta actividad se pudieron hallar moléculas de NaCl tanto dentro como fuera del dializador, mientras las proteínas solamente se encontraron dentro del mismo. 

Esto nos lleva a concluir que las moléculas de NaCl pudieron pasar a través del papel celofán por ser de menor tamaño que las de ovoalbúmina.

Precipitado blanco obtenido por prueba con
AgNO3 luego de diálisis. Igual dentro y
fuera del dializador.

Precipitado blanco obtenido por prueba
con AgNO3 de solución de ovoalbúmina
y NaCl (antes de diálisis).

Muestra con biuret fuera del dializador (negativa)
y dentro del dializador (positiva)

Proteínas I

PROTEÍNAS I

Resumen del trabajo realizado:

La práctica consiste en el reconocimiento de proteínas en cinco muestras. La idea es mediante dos ensayos diferentes (Biuret y Xantoproteico), extraer proteínas de las muestras y así identificar su naturaleza proteica.

Objetivo:

Extraer la caseína de la leche y reconocer su naturaleza proteica mediante el ensayo de Biuret y Xantoproteico.


Materiales y sustancias:

- Vaso de bohemia
- Varilla de vidrio
- Mechero
- Soporte
- Tela metálica
- Gradilla
- Tubos de ensayo
- Termómetro
- Papel de filtro
- Ácido etanoico (C2H4O2) 2,0 M
- Hidróxido de sodio (NaOH) al 10%
- Sulfato cúprico (CuSO4) al 1%
- Acido nítrico (HNO3) concentrado

Muestras:

-Leche descremada

-Caseína

-Ovoalbúmina

-Gelatina

-Aspartamo

-Glicina

Fundamento teórico

Mediante los ensayos de Biuret y Xantoproteico se pretende identificar la presencia de proteínas en cada una de las muestras. Mientras el ensayo de Biuret pone de manifiesto la presencia de enlaces peptídicos, el Xantoproteico identifica grupos aromáticos, en particular el grupo fenólico de la tirosina.    

Biuret:

La reacción de biuret es un método colorimétrico (ensayo cualitativo) que permite detectar  la presencia de péptidos de más de dos aminoácidos y proteínas. Los dipéptidos y los aminoácidos, a excepción de histidina, serina y treonina, no dan positiva esta reacción, porque hace falta un mínimo de dos enlaces peptídicos para que ocurra. Se utiliza para determinar la presencia de proteínas en líquidos biológicos como el suero sanguíneo y la sangre, aunque no en la orina, porque la urea interfiere la reacción. 

Reacción de biuret

Esta prueba se basa en la reacción que se produce entre los nitrógenos de los grupos animo que participan en los enlaces peptídicos y los iones cúprico (Cu2+) del CuSO4, lo que da lugar a la formación de un compuesto, llamado biuret, cuyo color oscila entre azul, violeta y rosa, dependiendo de la naturaleza de la proteína detectada. 
El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (NaOH en nuestro caso). El hidróxido de sodio no participa en la reacción, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar.
La reacción debe su nombre al biuret, una molécula formada a partir de dos de urea (H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva esta reacción.  


Xantoproteico:

Al agregar HNO3 concentrado a una muestra conteniendo proteínas se observa coloración amarilla. Esta reacción se explica por la nitración de grupos cíclicos de la familia del Benceno; tales como fenol, indol presentes en la triosina y triptófano.

El acido nítrico reacciona con los núcleos aromáticos sustituyendo hidrógenos por radicales nitro (-NO2) con lo que se forma nitroderivados aromáticos de color amarillo. 

Esta reacción es la que tiene lugar cuando la piel es atacada por acido nítrico. 
La reacción Xantoproteica se puede considerar como una sustitución electrofílica aromática de los residuos de tirosina o triptófano de las proteínas por el acido nítrico dando un compuesto coloreado amarillo a pH acido.

Reacción de xantoproteico

Caseína:

La leche es :
a) Una emulsión de materia grasa (principalmente triacilglicéridos) en un medio acuoso.
b) Una suspensión de materia proteica (caseína, albúmina, globulina) en un medio acuoso.
c) Una solución  acuosa de sales minerales y lactosa.

Contiene además cantidades menores de lecitina, vitaminas, enzimas, nucleótidos y gases disueltos.
La composición es variable según la especie considerada.

La caseína es una proteína de carácter ácido debido a su elevada proporción de aminoácidos ácidos (PI = 4,6). 

Caseína

La caseína humana es mas rica en cistina y en glúcidos que la vaca lo que la hace más apropiada para el bebé. Reacciona con las bases formando caseinatos utilizados en la industria para la fabricación de colas y adhesivos. También se utilizan en la industria textil. 
La caseína precipita por acción de los ácidos. Esto puede ocurrir a través de la formación de ácido láctico por la acción bacteriana sobre la lactosa o mediante el agregado de un ácido hasta alcanzar el pH correspondiente a su punto isoeléctrico. La precipitación puede producirse por la acción enzimática de la quimiotripsina.

Ovoalbúmina:

Es la principal proteína de la clara del huevo (60-65% del peso de la clara de huevo). Pertenece a la súper familia proteínica de las serpinas.  Además de tener el mejor perfil proteico que se puede encontrar en un alimento, la clara contiene vitaminas y minerales y aporta aproximadamente 17 calorías. Es una proteína de referencia en bioquímica y es conocida en la industria alimentaria por sus propiedades como transportadora, estabilizadora y formadora de emulsiones.

Insoluble en agua, soluble en soluciones alcalinas, resistente a tratamientos térmicos suaves (coagula a 80ºC) y rica en cisteína y metionina.

Ovoalbúmina 

Estructura química de la Ovoalbúmina

Gelatina:

La gelatina es un coloide gel que se obtiene a partir del colágeno procedente del Tejido conectivo de animales extraído de la piel, el hueso hervido y molido, las pezuñas, huesos, tendones, órganos y vísceras de ganado vacuno, porcino, equino y avicola hervidos con agua. Está compuesta en un 85% o 90% de proteína proveniente del colágeno y entre 1% y 2% de sales minerales; el porcentaje restante es agua. La gelatina cuaja a temperatura ambiente, a 18 °C o menos

Gelatina preparada como alimento
(La forma típica en que la vemos)

Glicina:

La glicina  (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ADN.

Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula química es NH₂CH₂COOH. La glicina es un aminoácido esencial.

Estructura química de la Glicina

Aspartamo:

El aspartamo es un edulcorante no calórico descubierto en 1965 por una multinacional farmacéutica.
El aspartamo es estable cuando se encuentra seco o congelado, pero se descompone y pierde su poder edulcorante con el transcurso del tiempo, cuando se conserva en líquidos a temperaturas superiores a 30 °C. El aspartamo es de 150 a 200 veces más dulce que el azúcar.  Es un polvo blanco, cristalino, sin olor, que se deriva de dos aminoácidos: el ácido aspártico y la fenilalanina. 
 Su nombre químico es L-alfa-aspartil-L-fenilalanina metil éster y su fórmula química es C14H18N2O5.uando es consumido, el aspartamo se metaboliza en sus aminoácidos originales y tiene un bajo contenido energético.

Estructura química de Aspartamo

PRIMERA PARTE

Procedimientos:

1) Coloque aproximadamente 25 ml de leche descremada en un vaso de Bohemia.

2) Caliente hasta aproximadamente 40ºC agitando con varilla de vidrio.
3) Adicione ácido etanoico (C2H4O2) 2,0 M (gota a gota) agitando en forma continua hasta coagulación total.
4) Separe el coágulo de caseína del suero mediante filtración.
5) Seque cuidadosamente la caseína con la ayuda del papel de filtro.
6) Separe dos porciones del sólido obtenido de aproximadamente 1cm3 y las colocamos en dos tubos de ensayo.

SEGUNDA PARTE

a) Reacción de biuret: Agregue sobre la caseína de uno de los tubos 20 gotas de NaOh al 10%. Luego agregue dos gotas de solución de CuSo4 al 1%. A continuación hacer lo mismo con las demás muestras.

b) Reacción xantoproteica: Agregue sobre a caseína del segundo tubo 10 gotas de HNO3 concentrado. Espere un par de minutos y anote observaciones. A continuación hacer lo mismo con las demás muestras.

Biuret: En caso de que de positivo, quedará violeta.
Xantoproteico: En caso de que de positivo, quedará amarillo.

 CONCLUSIONES:

Muestra	Biuret	Xantoproteico
Caseína	Positivo	Positivo
Ovoalbumina	Positivo	Positivo
Gelatina	Positivo	Negativo
Glicina	Negativo	Negativo
Aspartamo	Negativo	Negativo